文献类型：期刊文献

中文题名：高密度CO2处理过程中虾肌球蛋白分子间作用力的变化

英文题名：Change in Intermolecular Force of Myosin from Litopenaeus vannamei Treated by Dense Phase Carbon Dioxide

作者：刘书成[1];郭明慧[1];刘媛[1];吉宏武[1];高静[1];毛伟杰[1];邓楚津[1];郝记明[1];罗帅[1];董安迪[1]

机构：[1]广东海洋大学食品科技学院,广东省水产品加工与安全重点实验室,广东省海洋食品工程技术研发中心,水产品深加工广东普通高校重点实验室,广东湛江524088

年份：2018

卷号：39

期号：7

起止页码：153

中文期刊名：食品科学

外文期刊名：Food Science

收录：CSTPCD、、EI(收录号：20183105625431)、CSCD_E2017_2018、北大核心2017、Scopus、北大核心、CSCD

基金：国家自然科学基金面上项目(31371801;31771997);广东海洋大学创新强校重大培育项目(GDOU2017052603);国家现代农业(虾蟹)产业技术体系建设专项(CARS-47);广东普通高等学校水产品高值化加工与利用创新团队项目(GDOU2016030503)

语种：中文

中文关键词：高密度CO2;分子间作用力;肌球蛋白;凡纳滨对虾

外文关键词：dense phase carbon dioxide;intermolecular force;myosin;Litopenaeus vannamei

中文摘要：高密度CO_2(dense phase carbon dioxide,DPCD)是一种非常有前景的非热食品加工技术,能诱导蛋白质发生变性并进行自组装形成凝胶。为了探讨DPCD诱导蛋白质自组装形成凝胶的机制,以凡纳滨对虾肌球蛋白为对象,研究DPCD处理压力和温度对肌球蛋白分子间作用力的影响。结果表明:与未处理的相比,DPCD处理能使肌球蛋白的氢键和离子键贡献降低(P<0.05),而使疏水相互作用、二硫键和非二硫共价键的贡献增加(P<0.05);在相同DPCD处理温度下,压强(5~25 MPa)对肌球蛋白分子间作用力无显著影响(P>0.05);在相同DPCD处理压强下,随着温度(40~60℃)升高,氢键和二硫键贡献无显著变化(P>0.05),非二硫共价键贡献呈增加趋势(P<0.05),疏水相互作用呈降低趋势(P<0.05),离子键贡献则先降低后升高(P<0.05)。因此,疏水相互作用、二硫键和非二硫共价键是DPCD诱导肌球蛋白形成凝胶过程中的主要分子间作用力,而氢键和离子键不是其主要分子间作用力。研究结果为阐明DPCD诱导蛋白质形成凝胶的机制提供了基础数据。

外文摘要：Dense phase carbon dioxide(DPCD)is a promising non-thermal food processing technology,which can induce protein denaturation and self-assembly leading to gel formation.In order to clarify the mechanism of gel formation of myosin induced by DPCD,we explored the effects of DPCD treatment at different pressures and temperatures on intermolecular force of myosin from Litopenaeus vannamei.The results showed that compared with the untreated samples,DPCD treatment decreased the contents of hydrogen bonds and ionic bonds in myosin(P<0.05),and increased the contents of hydrophobic interaction,disulfide bonds and non-disulfide covalent bonds(P<0.05).In the case of DPCD treatment at the same temperature,pressure(5–25 MPa)had no significant effect on intermolecular force of myosin(P>0.05).In the case of DPCD treatment at the same pressure,with the increase in temperature(40–60℃),hydrogen bonds and disulfide bonds did not change significantly(P>0.05),non-disulfide covalent bonds increased(P<0.05),hydrophobic interaction decreased(P<0.05),and ionic bonds initially decreased followed by an increase(P<0.05).Therefore,hydrophobic interaction,disulfide bonds and non-disulfide covalent bonds but not hydrogen bonds and ionic bonds are the major intermolecular forces in myosin gelation induced by DPCD.These results will provide useful data for clarifying the mechanism of myosin gelation induced by DPCD.