文献类型：期刊文献

中文题名：金鲳鱼小清蛋白的纯化及其结构与性质分析

英文题名：Purification,structure,and property analysis of parvalbumin from Trachinotus ovatus

作者：邱惠[1];王新[1];段伟文[1];魏帅[1,2];孙钦秀[1,2];夏秋瑜[1,2];王泽富[1,2];韩宗元[1,2];刘书成[1,2,3]

机构：[1]广东海洋大学食品科技学院,广东省水产品加工与安全重点实验室,广东省海洋生物制品工程实验室,广东省海洋食品工程技术研究中心,水产品深加工广东普通高等学校重点实验室,广东湛江524088;[2]南方海洋科学与工程广东省实验室(湛江),广东湛江524025;[3]大连工业大学,海洋食品精深加工关键技术省部共建协同创新中心,辽宁大连116034

年份：2023

卷号：49

期号：12

起止页码：215

中文期刊名：食品与发酵工业

外文期刊名：Food and Fermentation Industries

收录：CSTPCD、、CSCD2023_2024、北大核心、CSCD、北大核心2020

基金：南方海洋科学与工程广东省实验室(湛江)(ZJW-2019-06);广东普通高等学校海洋食品绿色加工技术研究团队(2019KCXTD011);广东海洋大学博士科研启动项目(R20048)。

语种：中文

中文关键词：金鲳鱼;过敏源;小清蛋白;结构;稳定性

外文关键词：Trachinotus ovatus;allergen;parvalbumin;structure;stability

中文摘要：分离纯化金鲳鱼小清蛋白(parvalbumin,PV),并对其进行结构与性质分析。经Tris-HCl粗提、热处理、联合2次柱层析可从金鲳鱼肌肉中得到较高纯度的目的蛋白,经SDS-PAGE分析,其分子质量约10 kDa。蛋白免疫印迹显示,10 kDa处有阳性反应,进一步质谱鉴定确定其为金鲳鱼PV蛋白。PV蛋白结构分析表明,其为典型的α-螺旋结构,在248 nm处有紫外特征吸收峰,在350 nm处有内源荧光最大发射峰。PV蛋白性质分析表明,金鲳鱼PV蛋白热稳定较好,耐弱酸性、耐碱性。消化稳定性试验表明,胃蛋白酶可分解金鲳鱼PV蛋白,而金鲳鱼PV蛋白对胰蛋白酶具有抗性。

外文摘要：This study aimed to isolate and purify parvalbumin(PV)from Trachinotus ovatus.The structure and property of PV were also analyzed.The protein was obtained from the Trachinotus ovatus by Tris-HCl extraction,heat treatment,and twice of column chromatography.The SDS-PAGE result showed the molecular weight of the protein was about 10 kDa.The result of the Western blot showed that positive reaction at 10 kDa,which was further identified as PV by mass spectrometry.The structure analysis of PV showed that it contained typicalα-helix.The UV absorption peak at 248 nm was observed and the peak of intrinsic fluorescence was found at 350 nm.The characterization analysis of PV showed that it had thermal stability and was resistant to weak acids and alkalis.The digestion test showed that pepsin could decompose PV,but it was resistant under trypsin.