文献类型：期刊文献

中文题名：基于生物信息学的卵形鲳鲹小清蛋白分子特征及同源性解析

英文题名：Bioinformatics-Based Analysis of Molecular Properties and Homology of Parvalbumin from Trachinotus ovatus

作者：邱惠[1];段伟文[2];梁瑞润[1];胡卫成[3];王泽富[1];刘阳[1];刘书成[1,4];魏帅[1,4]

机构：[1]广东海洋大学食品科技学院,广东省水产品加工与安全重点实验室,广东省海洋生物制品工程实验室,广东省海洋食品工程技术研究中心,广东省水产预制食品加工与品质控制工程技术研究中心,广东湛江524088;[2]岭南师范学院食品科学与工程学院,广东湛江524048;[3]扬州大学医学院,江苏扬州225109;[4]大连工业大学海洋食品精深加工关键技术省部共建协同创新中心,辽宁大连116034

年份：2026

卷号：47

期号：8

起止页码：135

中文期刊名：食品科学

外文期刊名：Food Science

收录：北大核心2023、、EI(收录号：20262320838370)、北大核心

基金：“十四五”国家重点研发计划重点专项(2023YFD2401404)。

语种：中文

中文关键词：小清蛋白;分子特征;同源性;生物信息学

外文关键词：parvalbumin;molecular properties;homology;bioinformatics

中文摘要：为解析卵形鲳鲹小清蛋白(parvalbumin,PV)基因的分子特征和同源性,采用基因克隆技术获取其全长cDNA序列,并结合生物信息学方法进行系统分析。结果显示,小清蛋白基因开放阅读框包含330个碱基对,编码110个氨基酸,预测蛋白分子质量为12.1 kDa,理论等电点为4.94。理化性质和结构分析显示,PV为亲水性、热稳定性蛋白,主要由典型的α-螺旋构成,属于EF-hand蛋白家族,含有潜在修饰区及Ca^(2+)结合位点。序列比对结果显示,该蛋白与阿纳鲳鲹PV序列同源性高达100%,表现出高度保守性。本研究不仅可丰富鱼类过敏原资源信息库,也可为进一步阐明其致敏机制及开发低敏水产品加工技术提供理论依据。

外文摘要：To elucidate the molecular characteristics and homology of the parvalbumin(PV)gene from Trachinotus ovatus,the full-length cDNA sequence was obtained by gene cloning,and systematic analyses were conducted using bioinformatics approaches.The results showed that the open reading frame of the PV gene was 330 bp in length,encoding 110 amino acids,with a predicted molecular mass of 12.1 kDa and a theoretical isoelectric point(PI)of 4.94.The PV was found to be hydrophilic and thermostable,predominantly composed of typicalα-helical structures,belonging to the EF-hand protein family,with potential modification regions and Ca^(2+)-binding sites.Sequence alignment revealed that the PV shared 100%homology with the PV sequence of T.anak,indicating a high degree of conservation.This study enriches the database of fish allergens and provides theoretical support for further elucidating their allergenic mechanism and developing hypoallergenic aquatic product processing technologies.