文献类型：期刊文献

中文题名：凡纳滨对虾原肌球蛋白的纯化鉴定及生物信息学分析

英文题名：Purification,identification and bioinformatics analysis of tropomyosin from Litopenaeus vannamei

作者：王新[1];邱惠[1];魏帅[1];孙钦秀[1];夏秋瑜[1];王泽富[1];韩宗元[1];吉宏武[1,2];刘书成[1,2]

机构：[1]广东海洋大学食品科技学院,广东省水产品加工与安全重点实验室,广东省海洋生物制品工程实验室,广东省海洋食品工程技术研究中心,水产品深加工广东普通高等学校重点实验室,广东湛江524088;[2]海洋食品精深加工关键技术省部共建协同创新中心,大连工业大学,辽宁大连116034

年份：2022

卷号：48

期号：8

起止页码：106

中文期刊名：食品与发酵工业

外文期刊名：Food and Fermentation Industries

收录：CSTPCD、、CSCD2021_2022、北大核心、CSCD、北大核心2020

基金：广东省普通高校青年创新人才类项目(2019KQNCX040);国家重点研发计划(2019YFD0902003);国家现代农业产业技术体系项目(CARS-48);广东普通高等学校海洋食品绿色加工技术研究团队(2019KCXTD011)。

语种：中文

中文关键词：凡纳滨对虾;过敏原;原肌球蛋白;纯化;生物信息学分析

外文关键词：Litopenaeus vannamei;allergen;tropomyosin;purification;bioinformatics

中文摘要：原肌球蛋白(tropomyosin,TM)是凡纳滨对虾中最主要的过敏原,为获得高纯度TM,该文以凡纳滨对虾为原料,采用丙酮去脂、PBS粗提、热处理除杂、硫酸铵沉淀和柱层析法进行提取纯化虾肉中TM。经SDS-PAGE确定其分子质量,通过Western blot和液质联用进行鉴定,同时利用生物信息学方法分析TM的理化性质并预测其空间结构。结果表明采用此法纯化的TM纯度为98%,分子质量为36 kDa,且Western blot实验显示仅36 kDa处出现阳性反应。经生物信息学分析TM蛋白为亲水性热稳定蛋白,二级结构以α-螺旋为主,无复杂的空间结构。

外文摘要：Tropomyosin(TM)is the most important allergen in Litopenaeus vannamei.To obtain high-purity TM,L.vannamei was used as raw material.The extraction and purification procedures were performed using acetone,PBS,heat,ammonium sulfate precipitation and column chromatography.The molecular weight was determined by SDS-PAGE.The protein was identified by Western blot and LC-MS/MS.Meanwhile,bioinformatics methods were used to analyze the physical and chemical properties and predict the spatial structure of TM.The purity of TM using this extraction and purification method was 98%,and the molecular weight was 36 kDa.Only one positive band at 36 kDa was obtained in the Western blot assay.According to bioinformatics analysis,TM is a hydrophilic heat-stable protein,andα-helix is dominated in the secondary structure without complicated spatial structure.